徐红梅，夏仕文1，何从林
（重庆邮电大学生物信息学院，重庆400065）
摘要: 在过氧化氢酶和氧气存在下，固定化D-氨基酸氧化酶（D-AAO）对映选择性催化DL-氨基酸中的D-对映体氧化脱氨为相应酮酸，L-对映体保留。研究了D-AAO的底物特异性并对反应条件进行了优化。结果表明：D-AAO具有较宽的底物谱，能够催化疏水性α-氨基酸的D-对映体氧化脱氨。在最优反应条件下，D-AAO催化DL-2-氨基丁酸、DL-2-氨基戊酸去消旋化，L-2-氨基丁酸、L-2-氨基戊酸的收率分别为48%和47%，ee分别为99.5%和99.8%。进一步地，利用Pd-C/HCOONH4催化氧化脱氨过程中产生的亚氨基酸原位还原，有效提高了L-2-氨基丁酸、L-2-氨基戊酸的收率并保持高的光学纯度。
关键词: 固定化D-氨基酸氧化酶；过氧化氢酶；氧化脱氨；DL-氨基酸；非天然L-氨基酸
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《分子催化》,2012,(2):192-196
